PD Dr. Matthias Mayer Regulation der Proteinkonformation

Molekulare Chaperone der Hsp70- und Hsp90-Familien sind wichtige Akteure in der de novo Proteinfaltung und Rückfaltung von Stress-denaturierten und aggregierten Proteinen. Zusätzlich interagieren Hsp70- und Hsp90-Proteine mit über 200 nativen Proteinen, den sogannten Klienten, indem sie deren Aktivität und Stabilität regulieren. Unter diesen Klienten gibt es viele Proteine, die in die Kontrolle der Zellhomöostase, Vermehrung, Differenzierung und Apoptose involviert sind. Daher überrascht es nicht, dass Inhibitoren der Chaperone als potenzielle Therapeutika für Erkrankungen wie Krebs und neurodegenerativen Krankheiten, exploriert werden. Ein Zentrales Thema unserer Arbeitsgruppe ist die Erforschung der Wirkungsweise von Hsp70- und Hsp90-Chaperonen und ihren Einfluss auf deren Klienten. Deshalb untersuchen wir ihren molekularen Mechanismus, wie Hsp70 native Proteine bindet, wie diese Klienten mit der Hilfe von Co-Chaperonen auf Hsp90 transferiert werden und wie diese Interaktionen die Konformation und Aktivität der Klienten beeinflusst.

Weiterführende Informationen finden Sie unter
www.zmbh.uni-heidelberg.de/Mayer/default.shtml